Skillnad mellan hemoglobin och myoglobin

Huvudskillnad - Hemoglobin vs Myoglobin

Hemoglobin och myoglobin är två typer av globinproteiner som tjänar som syrebindande proteiner. Båda proteinerna kan öka mängden upplöst syre i biologiska vätskor hos ryggradsdjur såväl som hos vissa ryggradslösa djur. Organiska protetiska grupper med liknande egenskaper är involverade i bindning av syre i båda proteinerna. Men 3-D-orienteringen i utrymmet eller stereoisomeren av hemoglobin och myoglobin är olika. På grund av denna skillnad är också mängden syre som kan binda med var och en av proteinmolekylerna olika. Hemoglobin kan binda tätt med syre medan myoglobin är oförmöget att binda tätt med syre. Denna skillnad mellan hemoglobin och myoglobin ger upphov till deras olika funktioner; hemoglobin finns i blodflödet och transporterar syre från lungorna till resten av kroppen medan myoglobin finns i muskeln och frigör syre som behövs.

Viktiga områden som omfattas

1. Vad är hemoglobin
      - Definition, struktur och sammansättning, funktion
2. Vad är Myoglobin
      - Definition, struktur och sammansättning, funktion
3. Likheter mellan hemoglobin och myoglobin
      - Beskriv likheterna
4. Vad är skillnaden mellan hemoglobin och myoglobin
      - Jämförelse av viktiga skillnader

Nyckelord: Hemoglobin, Myoglobin, Syre, Haem, Proteiner, Globinprotein, Blod

Vad är hemoglobin

Hemoglobin är ett multi-subunit globulärt protein med en kvaternär struktur. Den är sammansatt av två a och två p-subenheter anordnade i en tetrahedral struktur. Hemoglobin är ett järnhaltigt metalloprotein. Var och en av de fyra globulära proteinunderenheterna är associerad med icke-protein, protetisk hemgrupp, som binder med en syremolekyl. Framställning av hemoglobin sker i benmärgen. Globinproteiner syntetiseras av ribozomer i cytosolen. Haem-delen syntetiseras i mitokondrier. En laddad järnatom hålls i porfyrinringen genom kovalent bindning av järn med fyra kväveatomer i samma plan. Dessa N-atomer tillhör imidazolringen av F8-histidinresten i var och en av de fyra globin-subenheterna. I hemoglobin finns järn som Fe²⁺, ger den röda färgen till röda blodkroppar.

Människor har tre hemoglobintyper: hemoglobin A, hemoglobin A₂ och hemoglobin F. Hemoglobin A är den vanliga typen hemoglobin, som kodas av HBA1, HBA2, och HBB gener. De fyra subenheterna av hemoglobin A består av två a och två p-subenheter (a₂β₂). Hemoglobin A₂ och hemoglobin F är sällsynta och består av två a och två 5 subenheter och två a respektive två y-subenheter. Hos spädbarn är hemoglobintypen Hb F (a₂γ₂).

Eftersom hemoglobinmolekylen består av fyra subenheter kan den binda med fyra syremolekyler. Sålunda finns hemoglobin i de röda blodkropparna som syrgasbärare i blodet. På grund av närvaron av fyra underenheter i strukturen ökar bindningen av syre när den första syremolekylen binds till den första hemgruppen. Denna process identifieras som kooperativ bindning av syre. Hemoglobin utgör 96% av den röda blodcellens torrvikt. En del av koldioxid är också bunden till hemoglobin för transport från vävnader till lungor. 80% av koldioxiden transporteras via plasma. Hemoglobins struktur visas i Figur 1.

Figur 1: Hemoglobinkonstruktion

Funktion av hemoglobin

Vad är Myoglobin

Myoglobin är det syrebindande proteinet i muskelceller från ryggradsdjur, vilket ger en distinkt röd eller mörkgrå färg till musklerna. Det uttrycks exklusivt i skelettmuskler och hjärtmuskler. Myoglobin utgörs av 5-10% av cytoplasmatiska proteiner i muskelceller. Eftersom aminosyrans förändringar i polynukleotidkedjorna hos hemoglobin och myoglobin är konservativa, har både hemoglobin och myoglobin en liknande struktur. Dessutom är myoglobin en monomer, komponering av en enda polynukleotidkedja, sammansatt av en enda hemgrupp. Därför är det kapabelt att binda med en enda syremolekyl. Sålunda förekommer ingen kooperativ bindning av syre i myoglobin. Men myoglobins bindningsaffinitet är högt jämfört med hemoglobins. Som ett resultat tjänar myoglobin som syreförvarande protein i muskler. Myoglobin släpper ut syre när musklerna fungerar. 3-D-struktur av hemoglobin visas i figur 2.

Figur 2: Myoglobin

Likheter mellan hemoglobin och myoglobin

• Både hemoglobin och myoglobin är syrebindande globulära proteiner.
• Båda av dem innehåller det syrebindande hålet som sin protetiska grupp.
• Både hemoglobin och myoglobin ger den röda färgen till blod och muskler respektive.

Skillnad mellan hemoglobin och myoglobin

Definition

Hemoglobin: Hemoglobin är ett rött protein som är ansvarigt för att transportera syre i blodet hos ryggradsdjur.

myoglobin: Myoglobin är ett rött protein med haem som bär och lagrar syre i muskelcellerna.

Molekylvikt

Hemoglobin: Molekylvikten för hemoglobin är 64 kDa.

myoglobin: Molekylvikten för hemoglobin är 16,7 kDa.

Komposition

Hemoglobin: Hemoglobin består av fyra polypeptidkedjor.

myoglobin: Myoglobin är sammansatt av en enda polypeptidkedja.

Kvartär struktur

Hemoglobin: Hemoglobin är en tetramer bestående av två a och två p-subenheter.

myoglobin: Myoglobin är en monomer. Därför saknar den en kvaternär struktur.

Antal syremolekyler

Hemoglobin: Hemoglobin binder med fyra syremolekyler.

myoglobin: Myoglobin binds bara med en enda syremolekyl.

Kooperativ bindning

Hemoglobin: Eftersom hemoglobin är en tetramer uppvisar den kooperativ bindning med syre.

myoglobin: Eftersom myoglobin är en monomer, uppvisar den inte kooperativ bindning.

Affinitet mot syre

Hemoglobin: Hemoglobin har låg affinitet att binda med syre.

myoglobin: Myoglobin har en hög affinitet att binda med syre, vilket inte beror på syrekoncentrationen.

Bond med syre

Hemoglobin: Hemoglobin kan tätt binda med syre.

myoglobin: Myoglobin är inte kapabelt att binda fast med syre.

Förekomst

Hemoglobin: Hemoglobin finns i blodflödet.

myoglobin: Myoglobin finns i musklerna.

typer

Hemoglobin: Hemoglobin A, hemoglobin A₂ och hemoglobin F är typerna av hemoglobin hos människor.

myoglobin: En enda typ av myoglobin finns i alla celler. 

Fungera

Hemoglobin: Hemoglobin tar syre från lungorna och transporterar till resten av kroppen.

myoglobin: Myoglobin lagrar syre i muskelcellerna och frigör vid behov.

Slutsats

Hemoglobin och myoglobin är två syrebindande globulära proteiner hos ryggradsdjur. Hemoglobin är en tetramer som binder samman med fyra syremolekyler. Myoglobin är en monomer som består av en enda hemgrupp. Eftersom bindningsförmågan hos hemoglobin är högre än myoglobins blod, används hemoglobin som det syretransporterande proteinet i blodet. Myoglobin används som syreförvaringsprotein i muskelceller. Affiniteten för bindande syre med myoglobin är högre än för hemoglobin. Huvudskillnaden mellan hemoglobin och myoglobin är i deras funktion. Den funktionella skillnaden mellan hemoglobin och myoglobin uppstår på grund av skillnaden i deras 3-D-struktur.

Referens:

1. "Myoglobin". Hemoglobin och Myoglobin. N.p., n.d. Webb. Tillgänglig här. 05 juni 2017. 
2. "Myoglobin." Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., N.d. Webb. Tillgänglig här. 05 juni 2017. 

Image Courtesy:

1. "1904 Hemoglobin" Av OpenStax College - Anatomi och fysiologi, Connexions webbplats. 19 juni 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. "Myoglobin" Av → AzaToth - självtillverkat baserat på PDB-post (Public Domain) via Commons Wikimedia