Skillnad mellan konkurrens och icke-konkurrerande inhibering

Huvudskillnad - Konkurrenskraftig vs Noncompetitive Inhibition
 

Hämmarnas verkan kan hittas i två typer som konkurrerande hämmare och icke-konkurrerande hämmare baserat på stället på enzymet där hämmaren binder. Den viktigaste skillnaden mellan kompetitiv inhibering och icke-konkurrerande inhibering är det vid kompetitiv inhibering hindrar bindning av en hämmare bindningen av målmolekylen med enzymets aktiva ställning, medan en hämmare reducerar aktiviteten hos ett enzym vid icke-konkurrerande inhibering.

Ett enzym är en makromolekyl som kan fungera som en biologisk katalysator. Enzymer har regioner som är kända som aktiva platser. Den aktiva platsen för ett enzym är den plats där en målmolekyl binder. Denna molekyl är känd som ett substrat. Substratet binder med det aktiva stället och genomgår kemiska reaktioner. Detta ger ett maximalt utbyte på kort tid. Enzymet kan också återvinnas och återanvändas. Inhibitorer är föreningar som kan förhindra att substraten genomgår en viss kemisk reaktion.

INNEHÅLL

1. Översikt och nyckelskillnad
2. Vad är konkurrenshämmande inhibition
3. Vad är icke-konkurrerande hämning
4. Jämförelse vid sida vid sida - Konkurrenskraftig mot icke-konkurrenskraftig hämning i tabellform
5. Sammanfattning

Vad är konkurrenshämmande inhibition?

Konkurrenshämning är en typ av enzyminhibering, i vilken en inhibitor binds till de aktiva ställena i ett enzym, vilket förhindrar substratet att binda till enzymet. Den aktiva platsen blockeras av inhibitorn, så det finns inget utrymme för substratet att binda till enzymet.

I denna inhiberingstyp liknar inhibitorerna som är bundna till de aktiva ställena lik formen hos substratmolekylerna (om inte, kan inhibitorerna inte binda med den aktiva platsen eftersom formen på den aktiva platsen inte passar underlagets form ). Därför kan den enzymaktiva platsen inte binda med både inhibitorn och substratet samtidigt. Detta gör att hämmaren konkurrerar med substratet för att binda till den aktiva platsen, vilket ger namnet kompetitiv inhibering.

Figur 01: Konkurrenskraftig hämning i ett diagram

Konkurrenskraftig hämning kan förebyggas genom att lägga till många substratmolekyler. Detta ökar sannolikheten för aktiva ställen som möter substrat snarare än inhibitormolekyler. De mest konkurrenskraftiga hämmarna är reversibelt bundna till den aktiva platsen. Detta beror på att hämmaren inte förändrar formen på den aktiva platsen.

Vad är icke-konkurrerande hämning?

Noncompetitive inhibition är en typ av enzyminhibering, i vilken en inhibitor reducerar aktiviteten hos ett enzym. Här kan hämmaren binda till enzymet även om substratet redan är bundet till det aktiva stället för det enzymet. Därför binder inte hämmaren till den aktiva platsen. Därför finns det ingen konkurrens mellan substratet och hämmaren; denna inhibering är alltså känd som icke-konkurrerande inhibering. Därefter kan substratet och hämmaren hittas på ett enzym samtidigt.

Figur 2: Noncompetitive Inhibition in a Diagram

När hämmaren är bunden till enzymet tillsammans med substratet, kan substratet inte genomgå den önskade kemiska reaktionen för att ge målprodukter. Icke-konkurrerande hämmare binder ofta till enzymet irreversibelt. Detta beror på att bindningen av inhibitorn förändrar formen på den aktiva platsen och den aktiva sidan blir avaktiverad.

Hämmarens form är helt annorlunda än substratets substans eftersom inhibitorn inte konkurrerar om de aktiva ställena på enzymet. De icke-konkurrerande hämmarna binder med platser som är nära en aktiv plats. Denna bindning medför förändring av formen hos den aktiva ställningen.

Vad är skillnaden mellan konkurrens och icke-konkurrerande hämning?

Konkurrenskraftig inhibering mot icke-konkurrenskraftig inhibering
Konkurrenshämning är en typ av enzyminhibering, i vilken en inhibitor binder till de aktiva ställena i ett enzym, vilket förhindrar substratet att binda till enzymet.	Noncompetitive inhibition är en typ av enzyminhibering, i vilken en inhibitor reducerar aktiviteten hos ett enzym.
Konkurrens med substrat
Konkurrenskraftiga hämmare konkurrerar med substratet för aktiva ställen.	Icke-konkurrerande hämmare konkurrerar inte med substratet för aktiva platser.
Formen av inhibitorn
Konkurrenshämmare har en liknande form som substratet	Icke-konkurrerande hämmare har en form som skiljer sig från substratets form.
Förekomst på enzymet
Substratet och den konkurrerande hämmaren kan inte hittas på ett enzym samtidigt.	Substratet och den icke-konkurrerande hämmaren kan hittas på ett enzym.
Bindningsmetod
Bindningen av konkurrerande hämmare med den aktiva platsen är reversibel.	Bindningen av icke-konkurrerande hämmare med den aktiva ställningen är irreversibel.
Påverkan på formen på den aktiva webbplatsen
Formen på den aktiva platsen förändras inte när en konkurrerande hämmare binder till den aktiva platsen.	Formen på den aktiva platsen förändras när en inhibitor är bunden till enzymet.

Sammanfattning - Konkurrenskraftig mot icke-konkurrenskraftig inhibering

Den viktigaste skillnaden mellan kompetitiv inhibering och icke-konkurrerande inhibering är att vid kompetitiv inhibering hindrar bindning av en inhibitor bindningen av målmolekylen med enzymets aktiva ställning, medan en inhibitor i en icke-konkurrerande inhibering minskar aktiviteten hos ett enzym.

Referens:

1. "Konkurrenshämning." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 mars 2018, Tillgänglig här.
2. "Non-Competitive Inhibition." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 mars 2018, Tillgänglig här.
3. "Aktiv plats". Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 mars 2018, Tillgänglig här.

Image Courtesy:

1. "Konkurrenshämning" Författad av Jerry Crimson Mann, modifierad av TimVickers, vektoriserad av Fvasconcellos - Bild: Competitive inhibition.png (Public Domain) via Commons Wikimedia
2. "Allosterisk konkurrenshämning 3" Av srhat (talk · bidrag) Fil: Comp_inhib.svg: SVG version: Srhat (talk · contribs) PNG-version: Jerry Crimson Mann på en.wikipedia - Fil: Comp_inhib.svg (Public Domain) via Commons Wikimedia