De huvudskillnad mellan ferritin och transferrin är att ferritin är det protein som lagrar järn i cellen, medan transferrinet är transportören av järn i blodet och andra vätskor. Vidare lagrar ferritin järn som Fe (III) medan transferrin transporterar järn som Fe (II).
Ferritin och transferrin är två typer av järnbindande proteiner i kroppen. Båda spelar en viktig roll för att bibehålla järnnivåerna i kroppen.
1. Vad är Ferritin
- Definition, struktur, funktion
2. Vad är Transferrin
- Definition, struktur, funktion
3. Vad är likheterna mellan ferritin och transferrin
- Översikt över gemensamma funktioner
4. Vad är skillnaden mellan ferritin och transferrin
- Jämförelse av viktiga skillnader
Fe (II), Fe (III), ferritin, järnbindande proteiner, transferrin
Ferritin är det protein som lagrar järn i kroppen. Det är en universell biomolekyl som finns i djur, växter, bakterier och archaea. I däggdjur uppträder det huvudsakligen i cytoplasma hos cellerna, i benmärg, lever och mjälte. Följaktligen beror mängden transferrin i cytoplasma på cellens funktion.
Figur 1: Ferritin
Ferritin består av 24-peptidunderenheter, som omger en kärna av järnatomer. Små kanaler är ansvariga för transport av järn in och ut ur kärnan. Dessa kanaler består av skärningen mellan tre peptider och de kallas en trefaldig kanal. De är fodrade med polära aminosyror, såsom glutamat eller aspartat. Polariteten hos aminosyror tillåter järnatomer att göra interaktioner med vatten. En annan typ av korsningar som kallas fyrfaldiga kanaler, som består av en korsning av fyra peptider, förekommer i ferritinet och de är fodrade med Leucin, en icke-polär aminosyra. Dessa kanaler möjliggör transport av elektroner som krävs genom reduktion av järn i kärnan. Faktum är att kärnan består av järn i form av Fe (III), som tar upp en elektron för att minska till Fe (II). När järnatomerna blir Fe (II) kan de diffundera ut från kärnan. I allmänhet kan en kärna i en ferritinmolekyl lagra upp till 4 300 järnatomer.
Transferrin är det järnbindande proteinet som är ansvarigt för transport av järn i blod och kroppsvätskor. Det är ett globärt protein som finns i plasma. Storleken på transferrin är 80 kDa och den har två specifika ställen för bindning av järn i form av Fe (II). Dessa ställen består av tyrosinfenoxigrupper, karboxylgrupper av asparaginsyra, histidinimidazol och HCO3-. När transferrin inte är bundet till järn kallas det apo-transferrin.
Figur 2: Transferrin
Mini-ferritin är ett annat järnbindande protein som finns i bakterier och archaea. Det använder järn för att avgifta peroxider och dioxider.
Ferritin avser ett protein som produceras i däggdjursmetabolism som tjänar till att lagra järn i vävnaderna medan transferrin avser ett plasmaprotein som transporterar järn genom blodet till levern, mjälte och benmärg. Detta förklarar den grundläggande skillnaden mellan ferritin och transferrin.
Dessutom, medan ferritin uppträder i alla typer av levande organismer, förekommer transferrin hos ryggradsdjur.
Den respektive funktionen av varje är huvudskillnaden mellan ferritin och transferrin. Ferritin lagrar järn i sin kärna medan transferrin transporterar järn i blodet och kroppsvätskorna.
En annan skillnad mellan ferritin och transferrin är att ferritinet binds till Fe (III) tillståndet av järn medan transferrin binder till Fe (II) -tillståndet av järn.
Referensintervallet för ferritin är 30-300 ng / ml för män och 18-160 ng / ml för kvinnor medan referensområdet för transferrin är 204-360 mg / dL i blodet.
Ferritin är ett järnförvaringsprotein medan transferrin är ett järntransportprotein. Ferritin interagerar med Fe (III) medan transferrin interagerar med Fe (II). Både ferritin och transferrin är järnbindande plasmaproteiner. Huvudskillnaden mellan ferritin och transferrin är deras funktion.
1. "PDB101: Månadens molekyl: Ferritin och Transferrin." RCSB - PDB-101, tillgängligt här
2. Chung MCM. 1984. Struktur och funktion av transferrin. Biochem Edu12: 146-54. Tillgänglig här
1. "Ferritin" (GPL) via Commons Wikimedia
2. "Protein TF PDB 1a8e" Av Emw - Egent arbete (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia