Vad är den aktiva webbplatsen för ett enzym

Biokemiska reaktioner i levande celler katalyseras av enzymer. Enzymerna syntetiseras i sin inaktiva form som därefter omvandlas till den aktiva formen. Aktiviteten av ett enzym bestäms av aminosyrasekvensen för den primära strukturen. Substrat binds till enzymets aktiva ställning för att specifikt påskynda en viss kemisk reaktion. Den aktiva platsen för ett enzym innefattar ett substratbindningsställe och en katalytisk plats. Den specifika kemiska miljön, som utvecklas av aminosyraresterna i den aktiva platsen, bestämmer vilka substrat som kan binda till enzymet.

Denna artikel förklarar,

1. Vad är enzymer och hur fungerar de?
2. Vad är den aktiva webbplatsen för ett enzym
3. Hur binder ett enzym och ett substrat

Vad är enzymer och hur fungerar de?

Ett enzym är en proteinmolekyl som kan fungera som en biologisk katalysator. De molekyler som enzymer verkar på kallas substrat. Olika molekyler som skapas av verkan av ett enzym på ett visst substrat kallas produkter. Enzymer katalyserar biokemiska reaktioner genom att sänka dess aktiveringsenergi. Katalysen av reaktion med ett enzym ökar hastigheten för den speciella reaktionen i cellen. Vissa enzymer kan katalysera samma reaktion. De kallas isozymer. En unik uppsättning av cirka 3 000 enzymer är genetiskt programmerade att syntetiseras, vilket ger en individualitet till en cell. Annat än proteiner kan RNA-molekyler som ribozymer också fungera som enzymer. Om ett enzym blir defekt, skulle effekten vara katastrofal.

Enzymer har tre karakteristiska egenskaper. Den primära funktionen hos ett enzym är att öka reaktionshastigheten. För det andra verkar ett särskilt enzym specifikt på ett visst substrat, vilket producerar en produkt. För det tredje kan enzymer regleras från låg aktivitet till hög aktivitet och vice versa. Bindningen av ett substrat till ett enzym, vilket skapar produkten genom att öka reaktionshastigheten och frisättningen av produkten visas i Figur 1.

Figur 1: Verkan av ett enzym

Aktiviteten av ett enzym beror i första hand på dess aminosyrasekvens av proteinkedjan. Enzymer syntetiseras som en linjär sekvens av aminosyror som kallas dess primära struktur. Den primära strukturen viks spontant i en 3D-struktur som består av alfa-helixer och / eller beta-ark som kallas sekundär struktur. Den sekundära strukturen av enzymet viks igen till en kompakt 3D-struktur som kallas den tertiära strukturen. Den tertiära strukturen av enzymet existerar i sin inaktiva form.

Polypeptiden eller proteindelen i enzymkomplexet kallas apoenzymen. Den inaktiva formen av apoenzymen i den ursprungligen syntetiserade strukturen är känd som proenzymet eller zymogenet. Flera aminosyror avlägsnas från zymogenen för att omvandla polypeptiddelen till ett apoenzyme. De flesta gånger kombinerar apoenzymet med andra föreningar som kallas kofaktorer för att katalysera en reaktion. Kombinationen av apoenzyme och kofaktor kallas holoenzym. Förhållandet mellan apoenzymen, kofaktorn och holoenzymet visas i figur 2.

Figur 2: Apoenzyme, kofaktor och holoenzym

Vad är den aktiva webbplatsen för ett enzym

Den aktiva platsen för ett enzym är den region där specifika substrat binder till enzymet, katalyserar den kemiska reaktionen. Substratbindningsstället tillsammans med det katalytiska stället bildar enzymets aktiva ställning. Enzymet binder med ett specifikt substrat för att katalysera en kemisk reaktion som förändrar substratet på något sätt. Substratet är mindre än dess enzym. Substratet är perfekt orienterat inuti enzymet av den aktiva platsen. Ett eller flera substratbindningsställen kan hittas i ett enzym. Den katalytiska platsen inträffar bredvid bindningsstället, som utför katalysen. Den består av cirka två till fyra aminosyror, som är involverade i katalysen. De aminosyror som bildar den aktiva platsen ligger i olika delar av enzymets aminosyrasekvens. Därför bör den primära strukturen av enzymet vika i sin 3D-struktur, så att den aktiva sidan kan komma ihop. Den aktiva platsen för enzymet, lysozymet, visas i figur 3. Substratet, peptidoglykan, visas i svart färg.

Figur 3: Aktiv substans av enzymet

Enstaka från den aktiva platsen innehåller enzymer fickor som binder till effektormolekyler, förändrar enzymets konformation eller dynamik. Dessa fickor är kända som allosteriska ställen som är involverade i allosterisk reglering av enzymets reaktionshastighet.

Hur binder ett enzym och ett substrat

Bindningssiten för enzymet binds med substratet på ett substratspecifik sätt. Denna bindning orienterar substratet för katalys. Aminosyraresterna som finns i bindningsstället för enzymet kan vara svagt sura eller basiska; hydrofil eller hydrofob; och positivt laddad, negativt laddad eller neutral. Den mycket specifika kemiska miljön som skapas inom bindningsstället bestämmer specificiteten hos ett enzym. Tillfälliga kovalenta interaktioner som van der Waals-krafter, hydrofila / hydrofoba interaktioner eller vätebindningar bildas av det aktiva stället med substratet. Enzymet tillsammans med substratet bildar enzym-substratkomplexet. 

Bindning av substrat till enzymet kan ske i två mekanismer: Lås-och-tangentmodell och inducerad passform. De Lås-och-tangentmodell hävdar att substratet passar exakt med enzymet i ett ögonblickligt steg. Bindningen förändrar något enzymets struktur. Endast de korrekt storlek och formade substraten kan binda enzymet i lås-och-nyckel-modellen. Under inducerad passform, formen på den aktiva platsen för enzym förändras kontinuerligt som svar på substratbindning. Detta förklarar varför andra molekyler binder till enzymets aktiva ställning. Denna dynamiska bindning av substratet till ett enzym stabiliserar emellertid substratet och ökar hastigheten på den biokemiska reaktionen. Hexokinas är ett enzym som ändrar sin form, passar in i formerna av dess substrat, adenintrifosfat och xylos. Den inducerade passformen av hexokinas är visad i figur 4.  Bindningsställen och substraten visas i blå och svarta färger.

Figur 4: Inducerad passform av hexokinas

Katalysen av en kemisk reaktion av ett enzym kan uppträda på flera sätt som sänker aktiveringsenergin för den kemiska reaktionen. För det första stabiliserar enzymer övergångsstaten genom att skapa komplementär laddningsfördelning till den hos övergångsstaten, sänka dess energi. För det andra främjar enzymer en alternativ reaktionsväg som innehåller ett andra övergångstillstånd med lägre energi än den hos det ursprungliga övergångstillståndet. För det tredje destabiliserar enzymer substratets marktillstånd.

Slutsats

Enzymer är kemiska reaktioner som ökar hastigheten på biokemiska reaktioner i levande celler. De flesta enzymerna är proteiner som syntetiseras i sin primära struktur. Dessa aminosyrakedjor lägger sig i sina 3D-strukturer, vilket ger den aktiva formen av enzymer. Denna vikning skapar en ficka i enzymet som kallas aktiv plats. Substrat binder specifikt till enzymets aktiva sida, vilket ökar hastigheten på de biokemiska reaktioner som uppstår i kroppen.

Referens:
1. "Enzymernas roll i biokemiska reaktioner". Enzymer. N.p., n.d. Webb. 21 maj 2017. .
2. "Enzymer och den aktiva platsen." Khan Academy. N.p., n.d. Webb. 21 maj 2017. .
3. "Enzym Active Site och Substrate Specificity." Boundless. 17 november 2016. Web. 21 maj 2017.

Image Courtesy:
1. "Induced fit diagram" Av Skapat av TimVickers, vektoriserad av Fvasconcellos - Tillhandahålls av TimVickers (Public Domain) via Wikimedia Commons
2. "Enzymer" Av Thomas Shafee - Egent arbete (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
3. "Enzymstruktur" Av Thomas Shafee - Egent arbete (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
4. "Hexokinase inducerad passform" Av Thomas Shafee - Egent arbete (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia