De huvudskillnad mellan NADH och FADH2 är det varje NADH-molekyl producerar 3 ATP-molekyler under oxidativ fosforylering medan varje FADH2 molekyl producerar 2 ATP-molekyler. Dessutom överför NADH elektroner till Cytochrome komplex I medan FADH2 överför elektroner till Cytochrome-komplex II.
NADH och FADH2 är de reducerade formerna av koenzymer, känd som NAD (nikotinamidadeninduukleotid) respektive FAD (flavinadenindinukleotid). De spelar en avgörande roll i cellulär energiproduktion.
1. Vad är NADH
- Definition, struktur, funktion
2. Vad är FADH2
- Definition, struktur, funktion
3. Vad är likheterna mellan NADH och FADH2
- Översikt över gemensamma funktioner
4. Vad är skillnaden mellan NADH och FADH2
- Jämförelse av viktiga skillnader
Cellrespiration, koenzymer, FAD, FADH2, NAD, NADH, oxidativ fosforylering
NADH är den reducerade formen av NAD (nikotinamidadeninduukleotid), som är ett viktigt koenzym som är involverat i överföring av energi mellan biokemiska reaktioner som uppträder i cellen. Strukturen av NAD består av två nukleotider: adenin och nikotinamid, förenade genom sina fosfatgrupper. Den oxiderade formen av DNA är NAD+.
Figur 1: NAD+
Huvudfunktionen hos NAD är dess roll i oxidationsreduceringsreaktionerna inuti cellen, som tjänar som ett koenzym till enzymer såsom dehydrogenaser, reduktaser och hydroxylaser, vid större metaboliska processer såsom glykolys, Krebs-cykel, fettsyrasyntes och steroid syntes.
Figur 2: Redoxmetabolism länkad av NAD+ och NADH
Under glykolys produceras två NADH-molekyler under Krebs-cykeln produceras sex NADH-molekyler per glukosmolekyl. Dessa åtta NADH-molekyler rör sig till elektrontransportkedjan för att producera ATP. Tre ATP-molekyler produceras per NADH-molekyl. Vid fermentering produceras emellertid två NADH-molekyler under glykolys och deras regenerering sker genom fosforylering på substratnivå.
FADH2 är den reducerade formen av FAD (flavin adenindinukleotid) bestående av två förenade nukleotider: adenin och flavinmononukleotid. Flavin-N (5) -oxid, kinon, semikinon och hydrokinon är de fyra redoxformerna av FAD. Quinon är den fullständigt oxiderade formen medan hydrokinon eller FADH2 är den helt reducerade från, som har accepterat två elektroner (2e-) och två protoner (2H+). FAD, tillsammans med proteiner, bildar flavoproteiner.
Figur 3: Roll av NADH och FADH2 i Electron Transport Chain
Två FADH2 molekyler produceras under Krebs-cykeln per glukosmolekyl. Dessa två molekyler bär elektroner till elektrontransportkedjan och producerar två ATP-molekyler per FADH2.
NADH avser den reducerade formen av det ubiquitösa koenzymet NAD, innefattande två nukleotider: adenin och nikotinamid medan FADH2 refererar till den reducerade formen av koenzym FAD, i vilken riboflavin är kärnkomponenten.
Medan NADH produceras under både glykolys och Krebs-cykeln, FADH2 produceras under Krebs-cykeln.
Det finns två förenade nukleotider i NADH: adenin och nikotinamid medan FADH2 innehåller de två förenade nukleotiderna adenin och flavinmononukleotid.
Under oxidativ fosforylering överför NADH sina elektroner till Cytochrome-komplexet I medan FADH2 överför sina elektroner till Cytochrome-komplexet II.
NADH är den reducerade formen av NAD, som producerar 3 ATP-molekyler under oxidativ fosforylering medan FADH2 är den reducerade formen av FAD, som producerar 2 ATP-molekyler under oxidativ fosforylering. Både NADH och FADH2 är involverade i andra oxidations-reduktionsreaktioner som uppträder i cellen också. Huvudskillnaden mellan NADH och FADH2 är antalet ATP-molekyler som produceras genom oxidativ fosforylering.
1. Berg, Jeremy M. "NAD, FAD, och koenzym A är bildade från ATP." Biokemi. 5: e upplagan., U.S. National Library of Medicine, 1 jan 1970, tillgängligt här
1. "NAD + phys" Av NEUROtiker - Egent arbete (Public Domain) via Commons Wikimedia
2. "Katabolism schematisk" Av Tim Vickers, vektoriserad av Fvasconcellos - w: Bild: Catabolism.png (Public Domain) via Commons Wikimedia
3. "2508 Electron Transport Chain" Vid OpenStax College - Anatomi & Fysiologi, Connexions webbplats. http://cnx.org/content/col11496/1.6/, 19 juni 2013. (CC BY 3.0) via Wikimedia Commons