Skillnad mellan syregenerat och deoxygenerat hemoglobin

Huvudskillnad - Oxygenated vs Deoxygenated Hemoglobin
 

Hemoglobin är ett protein som finns i röda blodkroppar, som bär syre från lungorna till kroppens vävnader och organ och koldioxid från kroppsvävnader och organ till lungorna. Det finns två tillstånd av hemoglobin: syresatt och deoxygenerat hemoglobin. Den viktigaste skillnaden mellan oxygenerat och deoxygenerat hemoglobin är det syrehaltigt hemoglobin är tillståndet av hemoglobin bunden med fyra syremolekyler medan det deoxygenerade hemoglobinet är det obundna tillståndet av hemoglobin med syre. Oxygenerad hemoglobin är ljusrött i färg medan deoxifierad hemoglobin mörkröd i färg.

INNEHÅLL
1. Översikt och nyckelskillnad
2. Vad är hemoglobin
3. Vad är syregenerat hemoglobin
4. Vad är deoxygenerad hemoglobin
4. Jämförelse vid sida vid sida - Oxygenated vs Deoxygenated Hemoglobin
5. Sammanfattning

Vad är hemoglobin?

Hemoglobin (Hb) är en komplex proteinmolekyl som finns i röda blodkroppar, vilket ger den typiska formen till den röda blodkroppen (rund med smal centrum). Huvudrollerna hos Hb innefattar att transportera syre från lungorna till kroppsvävnad, utbyta det med koldioxid och ta koldioxid från kroppsvävnaden till lungan och utbyta tillbaka med syre. Hemoglobinmolekylen innehåller fyra polypeptidkedjor (proteinunderenheter) och fyra hemgrupper såsom visas i figur 01. Fyra polypeptidkedjor representerar två alfa-globulinkedjor och två beta-globulinkedjor. Heme är en viktig porfyrinförening i hemoglobinmolekyl som har en central järnatom inbäddad inuti. Varje polypeptidkedja i hemoglobinmolekylen innehåller en hemgrupp och en järnatom. Järnatomen är avgörande för transport av syre och koldioxid i blodet och det är den främsta bidragsgivaren till de röda blodkroppens röda färg. Hemoglobin kallas också som en mettaloprotein på grund av dess införlivande av järnatomer.

Syreförråd till vävnader och organ är avgörande och viktigt. Celler erhåller energi genom aerob andning (oxidativ fosforylering) med användning av syre som en elektronacceptor. Produktion av energi krävs för optimal cellmetabolism och funktioner. Syreförsörjning underlättas av hemoglobinproteinerna. Därför är hemoglobin också känt som syrebärande protein i blodet.

Den låga halvan av hemoglobin i blod som kallas anemi. Anemi tillstånd kan orsaka flera sjukdomar. Det finns olika orsaker till låga hemoglobinkoncentrationer i blodet. Brist på järn är den främsta orsaken, medan överdriven dieting, ohälsosam livsstil, vissa sjukdomar och cancer också orsakar detsamma.

Hemoglobinmolekyl har fyra syrebindningsställen associerade med fyra Fe⁺² atomer. En molekyl av hemoglobin kan bära högst fyra molekyler syre. Följaktligen kan hemoglobin vara mättat eller omättat med syre. Syremättnad är procentandelen syrebindningsställen för hemoglobin upptagna av syret. Med andra ord mäter den bråkdelen av syremättat hemoglobin i förhållande till totalt hemoglobin. Dessa två tillstånd av hemoglobinet är kända som oxygenerat och deoxygenerat hemoglobin.

Figur 1: Struktur av hemoglobin

Vad är syregenerat hemoglobin?

När hemoglobinmolekyler är bundna och mättade med syremolekyler är kombinationen av hemoglobin med syre känd som oxygenerat hemoglobin (oxihemoglobin). Oxygenerat hemoglobin bildas under fysiologisk andning (ventilation), när syremolekyler binder med hemoglobins hemgrupper i röda blodkroppar. Oxygenerad hemoglobinproduktion sker huvudsakligen i lungkapillärerna nära lungernas alveolier där gasutbytet sker (inandning och utandning). Affiniteten hos syrebindning till hemoglobin påverkas starkt av pH. När pH är högt finns en hög affinitet av bindande syre till hemoglobin men det minskar när pH minskar. Det finns normalt ett högt pH i lungorna och ett lågt pH i musklerna. Sålunda är denna skillnad i pH-betingelser användbar för syrefästning, transport och frisättning. Eftersom det finns en hög bindningsaffinitet i närheten av lungan binder syre med hemoglobin och gör oxyhemoglobin. När oxyhemoglobin når muskeln på grund av lågt pH, löses det upp och frigör syre till cellerna. Normal syrgasnivå i blod hos människor anses vara inom intervallet 95-100%. Oxygenerat blod är synligt i ljusröd (crimson röd) färg. När hemoglobinet är i den syreformade formen är det också känt som R-tillstånd (avslappnat tillstånd) hos hemoglobin.

Figur 2: Oxygenerat hemoglobin

Vad är deoxygenerad hemoglobin?

Deoxifierat hemoglobin är formen av hemoglobin som inte är bunden till syre. Deoxifierat hemoglobin saknar syre. Därför kallas detta tillstånd T-tillstånd (spänd tillstånd) hos hemoglobin. Deoxiderat hemoglobin kan observeras när oxygenerat hemoglobin släpper ut syre och det utbyts med koldioxid nära plasmamembranet i muskelceller där det finns en låg pH-miljö. När hemoglobin har låg affinitet mot syrebindningen, levererar den syre och omvandlas till deoxiderat hemoglobin.

Figur 3: Syregenerat och deoxifierat blodflöde genom kroppen

Vad är skillnaden mellan syregenerat och deoxifierat hemoglobin?

Oxygenerad vs deoxygenerad hemoglobin
Oxygenerat hemoglobin är kombinationen av hemoglobin plus syre.	Den obundna formen av hemoglobin med syre är känd som deoxifierat hemoglobin.
Tillstånd av syremolekyl
Syrgasmolekyler är bundna till hemoglobinmolekyl.	Syrgasmolekyler är inte bundna till hemoglobinmolekyl.
Färg
Oxygenerad hemoglobin är ljusrött i färg.	Deoxifierat hemoglobin är mörkt rött i färg.
Tillstånd av hemoglobin
Detta är känt som R-tillståndet av hemoglobin.	Detta är känt som T (spänd) tillstånd av hemoglobin.
Bildning
Oxygenerat hemoglobin bildas när syremolekyler binder med hemgrupper i hemoglobin i röda blodkroppar under fysiologisk andning.	Deoxiderat hemoglobin bildas när syre frigörs från syrehaltigt hemoglobin och utbyts med koldioxid nära plasmamembranet i muskelceller.

Sammanfattning - Oxygenerat och deoxygenerat hemoglobin

Hemoglobin är ett viktigt protein som finns i röda blodkroppar, som kan transportera syre från lungan till kroppsvävnad och medför koldioxid från kroppsvävnad till lungan. Det finns två tillstånd av hemoglobin på grund av syrebindningen. De är syreberoende hemoglobin och deoxygenerad hemoglobin. Oxygenerat hemoglobin bildas när syremolekyler är bundna till Fe-atomer. Deoxifierat hemoglobin bildas när syremolekyler frisätts från hemoglobinmolekylen. Detta är nyckelfaktorn mellan oxygenerad och deoxygenerad hemoglobin. Syrefastgöring och frisättning påverkas huvudsakligen av pH och partialtrycket hos syran.

Referens:
1. Thomas, Caroline och Andrew B. Lumb. "Hemoglobins fysiologi". Hemoglobins fysiologi BJA Utbildning | Oxford Academic. Oxford University Press, 15 maj 2012. Web. 20 februari 2017.
2. Marengo-Rowe, Alain J. "Struktur-funktionella relationer hos humana hemoglobiner." Förlopp (Baylor University. Medical Center). Baylor Health Care System, juli 2006. Web. 20 februari 2017

Image Courtesy:
1. "1904 Hemoglobin" Av OpenStax College - Anatomi och fysiologi, Connexions webbplats. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia
2. "Figur 39 04 01" By CNX OpenStax -  (CC BY 4,0) via Commons Wikimedia
3. 2101 Blodflöde genom hjärtat "Av OpenStax College - Anatomi och fysiologi, Connexions webbplats.  (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia