Skillnad mellan metalloenzymer och metallaktiverade enzymer

De nyckelskillnad mellan metalloenzymer och metallaktiverade enzymer är att metalloenzymer har en fast bunden metalljon som kofaktor medan metalljoner i metallaktiverade enzymer inte är fast bundna.

Aktiviteten hos vissa enzymer beror på metalljoner eftersom dessa metalljoner fungerar som kofaktorer. Dessa enzymer finns i två huvudkategorier som metalloenzymer och metallaktiverade enzymer. Därför skiljer sig dessa enzymer från varandra beroende på närvaron eller frånvaron av tätt bundna metalljoner. Låt oss diskutera mer information om dessa enzymer.

INNEHÅLL

1. Översikt och nyckelskillnad
2. Vad är metalloenzymer
3. Vad är metallaktiverade enzymer
4. Jämförelse vid sida vid sida - Metalloenzymer mot metallaktiverade enzymer i tabellform
5. Sammanfattning

Vad är metalloenzymer?

Metalloenzymer är enzymer som innehåller en tätt bunden metalljon. Denna metalljon bildar koordinat kovalenta bindningar med enzymets aminosyror eller med en protesgrupp. Vidare verkar det som ett koenzym och åstadkommer enzymets aktivitet. När man överväger placeringen av metalljonen i enzymet uppträder det vanligen i en specifik region på enzymytan. Därför stör jonen inte bindningen av substratet med den aktiva platsen. Ibland kräver enzymer mer än en metalljon för sin aktivitet. I sällsynta fall kräver de också två olika metalljoner. De vanligaste metallerna som involverar i detta är Fe, Zn, Cu och Mn. De metalloenzymer som innehåller andra metallcentral än järn (icke-heme-centra) är brett spridda i naturen.

Figur 01: Enzymåtgärd

Exempel på metalloenzymer:

• Amylas, termolysin är bunden med Ca²⁺ joner
• Dioldehydras, glycerol dehydratas är bundna med Co²⁺
• Cytokrom c-oxidas, dopamin-b-hydroxylas innehåller Cu²⁺
• Katalas, kväveas, peroxidas, succinatdehydrogenas innehåller Fe²⁺
• Arginas, histidin-ammoniaklyas, pyruvatkarboxylas innehåller Mn²⁺

Vad är metallaktiverade enzymer?

Metallaktiverade enzymer är enzymer som har en ökad aktivitet på grund av närvaron av metalljoner. De flesta gånger är dessa metalljoner antingen monovalenta eller divalenta. Emellertid är dessa joner inte tätt bundna med enzymet som i metalloenzymer. Metallen kan aktivera substratet, och därigenom ingripa direkt med enzymets aktivitet. Dessa enzymer kräver metalljoner i överskott. Ex: ca 2-10 gånger högre än enzymets koncentration. Det beror på att de inte kan binda med metalljonen permanent. Emellertid förlorar dessa enzymer sin aktivitet under dess rening.

Exempel på metaaktiverade enzymer:

• Pyruvatkinas kräver K⁺
• Fosfotransferaser kräver Mg²⁺ eller Mn²⁺

Vad är skillnaden mellan metalloenzymer och metallaktiverade enzymer?

Metalloenzymerna är enzymer som innehåller en tätt bunden metalljon. Som en unik egenskap har de en fast bunden metalljon som kofaktor. Dessutom kräver dessa enzymer antingen en eller två metalljoner bundna till en specifik region av enzymets yta för deras aktivitet. Metallaktiverade enzymer är enzymer som har en ökad aktivitet på grund av närvaron av metalljoner som inte är fast bundna. Det är den viktigaste skillnaden mellan metalloenzymer och metallaktiverade enzymer. Det vill säga, till skillnad från metalloenzymerna, har de metallaktiverade enzymerna inte en fast bunden metalljon som kofaktorn. Förutom att dessa enzymer kräver en hög koncentration av metalljoner runt dem.

Sammanfattning - Metalloenzymer mot metallaktiverade enzymer

Enzymet, för vilket aktiviteten beror på närvaron av metalljoner, är av två typer; de är metalloenzymer och metallaktiverade enzymer. Skillnaden mellan metalloenzymer och metallaktiverade enzymer är att metalloenzymerna har en fast bunden metalljon som kofaktor medan metalljoner i metallaktiverade enzymer inte är fast bundna.

Referens:

1. "Metalloprotein." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 23 juli 2018. Tillgänglig här  
2. "Metalloenzyme." Egyptisk tidskrift för medicinsk genetisk genetik, Elsevier. Tillgänglig här  

Image Courtesy:

1.'Enzyme action'By Muessig - eget arbete, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia