Skillnad mellan Holoenzyme och Apoenzyme

Huvudskillnad - Holoenzyme vs Apoenzyme
 

Enzymer är biologiska katalysatorer som ökar hastigheten på kemiska reaktioner i kroppen. De är proteiner som består av aminosyrasekvenser. Enzymer är inblandade i de kemiska reaktionerna utan att konsumeras. De är specifika för substrat och kemiska reaktioner. Enzymets funktion stöds av olika icke-proteinhaltiga små molekyler. De är kända som kofaktorer. De hjälper enzymer i deras katalytiska verkan. Dessa koaktorer kan vara metalljoner eller koenzymer; de kan också vara oorganiska eller organiska molekyler. Många enzymer kräver en kofaktor att bli aktiv och initiera den katalytiska funktionen. Baserat på bindningen med kofaktorn har enzymer två former som heter apoenzyme och holoenzym. Den viktigaste skillnaden mellan holoenzym och apoenzyme är det apoenzymet är proteinkomponenten i enzymet som är inaktiv och ej bunden till kofaktorn medan holoenzym är proteinkomponenten i enzymet och bunden kofaktor som skapar enzymets aktiva form.

INNEHÅLL

1. Översikt och nyckelskillnad
2. Vad är Holoenzyme 
3. Vad är Apoenzyme
4. Jämförelse vid sida vid sida - Holoenzyme vs Apoenzyme i tabellform
5. Sammanfattning

Vad är Holoenzyme?

Enzymer är proteiner som katalyserar biokemiska reaktioner i cellerna. De flesta enzymer kräver en liten icke-proteinmolekyl för att initiera katalytiska funktioner. Dessa molekyler är kända som kofaktorer. Cofaktorer är huvudsakligen oorganiska eller organiska molekyler. Cofaktorer kategoriseras i två huvudtyper som kallas metalljoner och koenzymer. Bindningen av koaktorn är väsentlig för aktiveringen av enzymet och initiering av den kemiska reaktionen. När proteinkomponenten i enzymet är bunden till koaktorn är den fullständiga molekylen känd som ett holoenzym. Holoenzym är katalytiskt aktiv. Därför binder den aktivt med substraten och ökar reaktionshastigheten. Coenzymer binds löst med enzymerna medan protetiska grupper binder tätt med apoenzymerna. Vissa kofaktorer binder till enzymets aktiva ställning. Vid bindning ändras enzymets konformation och förbättras bindningen av substrat till enzymets aktiva ställning.

DNA-polymeras och RNA-polymeras är två holoenzymer. DNA-polymeras kräver att magnesiumjoner blir aktiva och initierar DNA-polymerisation. RNA-polymeras behöver sigma-faktor för sin katalytiska funktion.

Vad är Apoenzyme?

Apoenzyme är enzymet före bindning med kofaktorn. Med andra ord är apoenzymet proteindelen av enzymet som saknar kofaktorn. Apoenzyme är katalytiskt inaktivt och ofullständigt. Det bildar ett aktivt enzymsystem vid kombination med ett koenzym och bestämmer specificiteten hos detta system för ett substrat. Det finns många kofaktorer som binder med apoenzymer för att göra holoenzymer. Vanliga koenzymer är NAD +, FAD, Coenzym A, B-vitaminer och vitamin C. Vanliga metalljoner som binder med apoenzymer är järn, koppar, kalcium, zink, magnesium etc. Cofaktorer binder tätt eller löst med apoenzymet för att omvandla apoenzymet till holoenzym. När koaktorn har tagits bort från holoenzymet omvandlas den igen till apoenzymet, vilket är inaktivt och ofullständigt.

Närvaron av kofaktorn vid apoenzyms aktiva sida är väsentlig eftersom de ger grupper eller platser som proteindelen av enzymet inte har för att katalysera reaktionen.

Figur 01: Apoenzyme och Holoenzyme

Vad är skillnaden mellan Holoenzyme och Apoenzyme?

Holoenzyme vs Apoenzyme
Holoenzyme är ett aktivt enzym bestående av ett apoenzym bunden till dess kofaktor.	Apoenzyme är proteinkomponenten som saknar sin kofaktor.
kofaktor
Holoenzyme är bunden till sin kofaktor.	Apoenzyme är enzymkomponenten utan kofaktorn.
Aktivitet
Holoenzym är katalytiskt aktiv.	Apoenzyme är katalytiskt inaktiv.
Fullständighet
Holoenzyme är komplett och kan initiera reaktionen.	Apoenzyme är ofullständigt och kan inte initiera reaktionen.
exempel
DNA-polymeras, RNA-polymeras är exempel på holoenzym.	Aspartat-transkarbamoylas är ett exempel på apoenzyme.

Sammanfattning - Holoenzyme vs Apoenzyme

Enzymer är biologiska katalysatorer av cellerna. De sänker den energi som behövs för reaktionstillfället. Enzymer ökar reaktionshastigheten genom att aktivt framkalla substratet som omvandlas till produkter. De katalyserar specifikt reaktionerna utan att gå in i reaktionerna. Enzymer är sammansatta av proteinmolekyler. Proteindelen av enzymet är känt som apoenzyme. Apoenzyme behöver bindning med icke-proteinaktiga små molekyler som kallas kofaktorer för att bli aktiva. När apoenzymet binds med kofaktorn är komplexet känt som holoenzym. Holoenzym är katalytiskt aktiv för att initiera den kemiska reaktionen. Substratet binder med holoenzymet, inte med apoenzymet. Detta är skillnaden mellan holoenzym och apoenzyme.

Hämta PDF-versionen av Holoenzyme vs Apoenzyme

Du kan hämta PDF-versionen av den här artikeln och använda den för offline-ändamål enligt citationsnoteringar. Var god ladda ner PDF-version här Skillnaden mellan Holoenzyme och Apoenzyme.

referenser:

1. "Strukturell biokemi / Enzym / Apoenzyme och Holoenzyme." Strukturell biokemi / Enzym / Apoenzyme and Holoenzyme - Wikibooks. N.p., n.d. webb. Tillgänglig här. 12 juni 2017.
2. BIOCHEMISTRY. N.p., n.d. webb. Tillgänglig här. 13 juni 2017.

Image Courtesy:

1. "Enzymer" Av Moniquepena - Egent arbete (Public Domain) via Commons Wikimedia