Skillnad mellan Chaperones och Chaperonins

De nyckelskillnad mellan chaperons och chaperonins är det chaperonen utför ett brett spektrum av funktioner, inklusive vikning och nedbrytning av proteinet, med hjälp av proteinkonstruktion, etc., medan chaperonins nyckelfunktion är att hjälpa till vid vikning av stora proteinmolekyler.

Molekylära chaperoner eller chaperoner är proteinmolekyler som hjälper till att vika proteiner i komplexa strukturer. Därför är chaperoniner en typ av chaperon, som inkluderar värmekokproteiner. Av alla typer av chaperoner är chaperoniner de mest studerade proteinerna på grund av den viktiga roll det spelar under korrekt proteinveckning. Därför förhindrar verkan hos chaperoner och chaperoniner den irreversibla aggregeringen av proteiner och därigenom möjliggör deras funktionalitet. Chaperoner och chaperoniner skiljer sig minutivt baserat på funktionaliteten hos de två molekylerna.

INNEHÅLL

1. Översikt och nyckelskillnad
2. Vad är Chaperones
3. Vad är Chaperonins
4. Likheter mellan Chaperones och Chaperonins
5. Jämförelse vid sida vid sida - Chaperones vs Chaperonins i tabellform
6. Sammanfattning

Vad är Chaperones?

Chaperoner är proteiner som hjälper till vid montering av proteiner, vikning av proteiner och proteinernas nedbrytningsprocess. Därför finns det många klasser av molekylära chaperoner. Kaperna som binder till proteins hydrofoba ytor underlättar vikningen och förhindrar irreversibel aggregering av proteiner. Dessutom kan chaperoner kategoriseras i olika klasser baserat på storleken och cellfacket. Chaperoniner är en av de viktigaste klasserna av konaperoner, vilka är värmekokproteiner.

Figur 01: Chaperon Action

Vidare är chaperoner nödvändiga för processen med proteinnedbrytning. När proteinerna genomgår missveckning är kaperonerna involverade i ubiquitinprocessen som leder till förstörelsen av proteinet.

Vad är Chaperonins?

Chaperonin är en klass av chaperoner som är specifikt inblandade i vikning av stora proteiner. De har en specifik struktur. Chaperoniner omfattade en två-ring struktur som antingen kan vara homodimerer eller hetero-dimerisk. Dessa två ringstrukturer bildar två centrala hålrum. Varje subenhet har en domän som kan binda till proteinets hydrofoba yta. När bindningen sker sker chaperoninerna en konformationsförändring i proteinet. Detta möjliggör korrekt vikning av proteinet.

Figur 02: Chaperoniner

Det finns två huvudkategorier av chaperoniner, nämligen grupp I-chaperoniner och grupp II-chaperoniner. Grupp I-chaperoniner är prokaryota och innehåller främst bakterievärmechockproteinerna, såsom Hsp60 och prokaryotisk GroEL. Grupp II-chaperoniner inkluderar arkean och de eukaryota chaperoninerna. Några av grupp II-chaperoninerna är T-komplexrelaterad polypeptid och GroES.

Vad är likheterna mellan Chaperones och Chaperonins?

  • Chaperoner och Chaperoniner är proteiner.
  • De är huvudsakligen inblandade i proteinvikning.
  • Båda binder till de hydrofoba regionerna av proteinet.
  • De kan syntetiseras in vitro och kan användas i mycket forskning relaterad till proteinfyllnad.

Vad är skillnaden mellan Chaperones och Chaperonins?

Chaperoner är proteiner som involverar proteinvikning, nedbrytning och montering. Således finns det flera underklasser av chaperoner baserat på verkningsmekanismen. Vissa involverar proteinvikning medan vissa medför solubilisering av aggregerade proteiner. Å andra sidan är chaperoniner en typ av chaperoner, som specifikt involverar vid stor proteinviktning. Detta är huvudskillnaden mellan chaperons och chaperonins. Dessutom finns det två grupper av chaperoniner; grupp I-chaperoniner och grupp II-chaperoniner.

Nedan infographic presenterar skillnaden mellan chaperons och chaperonins i tabellform.

Sammanfattning - Chaperones vs Chaperonins

Chaperoner är en bred klass av biomolekyler, som är proteiner. De hjälper till vid proteinvikning, nedbrytning och proteinmontering. Chaperoniner är en klass av chaperoner som specifikt fungerar i stor proteinvikning. Därför är nyckelskillnaden mellan chaperons och chaperoniner baserad på de två proteins funktion. De skiljer sig också i struktur. Chaperonen varierar i struktur medan chaperoninerna har en två ringad specifik struktur.

Referens:

1.Slavotinek, A M och L G Biesecker. "Utveckling av chaperonernas och chaperonins roll i människa." Förskott i barnläkemedel., U.S. National Library of Medicine, september 2001. Tillgänglig här  

Image Courtesy:

1. "Membranproteiner i komplex" Av Medievalpacman - eget arbete, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia  
2. "GroES-GroEL top" Av Ingen maskinläsbar författare. (Public Domain) via Commons Wikimedia