Vad är funktionen av hemoglobin i människokroppen

Hemoglobin (Hb) är ett metalloprotein som finns i röda blodkroppar. Röda blodkroppar transporterar syre genom kroppen. Alla ryggradsdjur utom fisk, har hemoglobin i de röda blodkropparna som syrebärare. Hemoglobin utgör 96% torrvikt av den röda blodkroppen och innehåller järn. Alla mänskliga kroppar innehåller hemoglobin. Den normala hemoglobinnivån hos en normal hane vuxen är 13,8 - 17,2 g / dL. Vuxenhona (icke-gravid) bör ha 12,1 - 15,1 g / dl hemoglobin.

Denna artikel kommer att se på,

1. Vad är strukturen hos hemoglobin
2. Vad är hemoglobins funktion i människokroppen

Vad är strukturen av hemoglobin

Hemoglobin är ett multi-subunit globulärt protein, som har en kvaternär struktur - fyra globin-subenheter är anordnade i en tetrahedral struktur. Varje globulär protein-subenhet innehåller en proteinkedja som är associerad med icke-protein, protetisk hemgrupp. Alfin-helixstrukturen för globinproteinerna skapar en ficka som binder hemgruppen. Globinproteiner syntetiseras av ribozymer i cytosolen. Heme-delen syntetiseras i mitokondrier. En laddad järnatom hålls i porfyrinringen genom kovalent bindning av järn med fyra kväveatomer i samma plan. Dessa N-atomer tillhör imidazolringen av F8-histidinresten i var och en av de fyra globin-subenheterna. I hemoglobin finns järn som Fe²⁺.

Människokroppen innehåller tre hemoglobintyper: Hemoglobin A, Hemoglobin A₂, och hemoglobin F. Hemoglobin A är den vanligaste typen. Hemoglobin A kodas av HBA1, HBA2, och HBB gener. De fyra subenheterna av hemoglobin A består av två a och två p-subenheter (a₂β₂). Hemoglobin A2 och hemoglobin F är sällsynta, och de består av två a och två 5 underenheter respektive två a och två y-subenheter. Hos spädbarn är hemoglobintypen Hb F (a₂γ₂).

Figur 1: Struktur av hemoglobin

Vad är funktionen av hemoglobin i människokroppen

1. Hemoglobin är en syrebärare.
2. Hemoglobin är en koldioxidbärare.
3. Hemoglobin ger den röda färgen till blodet.
4. Hemoglobin upprätthåller formen av de röda blodkropparna.
5. Hemoglobin fungerar som en buffert.
6. Hemoglobin interagerar med andra ligander.
7. Hemoglobinnedbrytning ackumulerar fysiologiskt aktiva kataboliter.

Syrebärare

Huvudfunktionen hos hemoglobin är transporten av syre från lungorna till alla vävnader i kroppen. Syrebindningskapaciteten hos hemoglobin är 1,34 ml O₂ per gram. Varje globin-underenhet i hemoglobinmolekylen kan binda med en Fe²⁺ Jon. Affiniteten hos hemoglobin mot syre uppnås av Fe²⁺ Jon. Varje Fe²⁺ kan binda med en syremolekyl. Bindningen av syre oxiderar Fe²⁺ in i Fe³⁺. En atom av syremolekylen, som binder till Fe²⁺ blir en superoxid, där den andra syreatomen utskjuter i en vinkel. Det syrgasbundna hemoglobinet kallas för oxihemoglobin. När blod når en syrebristande vävnad dissocieras syre från hemoglobin och diffunderas in i vävnaden. O₂ är terminalelektronacceptorn i processen kallad oxidativ fosforylering vid framställning av ATP. Avlägsnandet av O₂ förvandlar järnet till sin reducerade form. Det syreobundet hemoglobin kallas för deoxihemoglobin. Oxidering av Fe²⁺ in i Fe³⁺ skapar metemoglobin som inte kan binda med O₂.

Carbon Dioxide Carrier

Hemoglobin transporterar också koldioxid från vävnader till lungor. 80% av koldioxiden transporteras via plasma. Koldioxid konkurrerar inte med syrebindningsstället för hemoglobin. Det binder till proteinstrukturen, annat än järnbindande position. Koldioxidbundet hemoglobin benämns karbaminohemoglobin.

Påverkan på röda blodceller

Hemoglobin ger en röd färg till röda blodkroppar av Fe²⁺ joner. Med röda blodkroppar når blodet sin unika röda färg. Plasma, utan röda blodkroppar, har en ljusgul färg. Formen av de röda blodkroppen bibehålls av hemoglobin. Röda blodkroppar är biconcave skivor som är platta och deprimerade i mitten. De har en hantelformad tvärsektion. Hemoglobingen består också av olika alleler. De flesta mutanter kan inte orsaka någon sjukdom. Men vissa mutanter kan orsaka ärftliga sjukdomar som hemoglobinpathesis.

Figur 2: Röda blodkroppar

Buffring Action

Hemoglobin bibehåller blodets pH vid 7,4. Ackumulering av koldioxid i blodet minskar pH från 7,4. PH-förändringen kan reverseras genom ventilation. På grund av denna buffrande verkan av hemoglobin kan alla enzymatiska reaktioner i kroppen, som föredrar detta pH, ske utan störning.

Interaktion med ligander

Hemoglobiner binder också till andra ligander, såsom kolmonoxid, kväveoxid, cyanid, svavelmonoxid, sulfid och vätesulfid. Bindning av kolmonoxid kan ibland vara dödlig eftersom bindningen är irreversibel. Hemoglobin kan också transportera droger till deras arbetsplats.

Produktion av fysiologiska aktiva kataboliter

Åldrande och defekter i cellen kan döda de röda blodkropparna och ackumulera olika fysiologiskt aktiva kataboliter. Hemoglobin av de döda röda blodkropparna rensas från cirkulationen av hemoglibintransportören, CD163. Hemnedbrytning, som förekommer i monocyter och makrofager, är en naturlig källa till kolmonoxidgenerationen. bilirubin är den slutliga produkten av hemnedbrytning. Det utsöndras som galla i tarmarna. Bilirubin omvandlas till urobilinogen som finns i avföring, vilket ger den unika gula färgen. Å andra sidan är järn som avlägsnas från hem omvandlas till ferritin och lagras i vävnader för senare användning.

Hemoglobin kan också hittas i andra celler i kroppen än röda blodkroppar. Andra hemoglobinbärande celler är makrofager, alveolära celler i lungorna och mesangialceller i njurarna. Hemoglobin fungerar som en regulator av järnmetabolism och en antioxidant i dessa celler.

Referens:
1. "Hemoglobin". Wikipedia, den fria encyklopedin. 2017. Åtkomst 15 februari 2017
2. Davis C. P. och Shiel W. C. "Hemoglobin". MedicineNet, 2015.htm. Åtkomst 15 februari 2017
3. "Hemoglobins struktur och funktioner". Alla medicinska saker, 2017. Tillträde 15 feb.2017

Image Courtesy:
1. "1904 Hemoglobin" Av OpenStax College - Anatomi och fysiologi, Connexions webbplats. 19 juni 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 
2. "Röda blodkroppar" Av Jessica Polka - Egent arbete (CC BY-SA 4.0) via Wikimedia Commons