Skillnad mellan Alpha Helix och Beta Pläterad Sheet

Huvudskillnad - Alpha Helix och Beta Pläterad Sheet

Alfa-helix och beta-plattor är två olika sekundära strukturer av protein. Alfa-helix är en högerhänt-spiral eller spiralkonformation av polypeptidkedjor. I alfa-helix donerar varje skelett-N-H-grupp en vätebindning till ryggraden C = O-gruppen, vilken är placerad i fyra rester tidigare. Här uppträder vätebindningar inom en polypeptidkedja för att skapa en spiralformad struktur. Betablad består av betongsträngar kopplade i sidled med åtminstone två eller tre ryggradsvättebindningar; de bildar ett allmänt snoet, pläterat ark. I motsats till alfa helixen, vätebindningar i beta-ark bildas mellan N-H-grupper i ryggraden i en sträng och C = O-grupper i ryggraden i de intilliggande strängarna. Det här är huvudskillnad mellan Alpha Helix och Beta Plated Sheet.

Vad är en Alpha Helix

Proteiner består av polypeptidkedjor, och de är uppdelade i flera kategorier, såsom primär, sekundär, tertiär och kvaternär, beroende på formen av en vikning av polypeptidkedjan. a-helixer och betaplattade ark är de två vanligaste sekundära strukturerna av en polypeptidkedja.

Alfa-spiralformad struktur av proteiner bildas på grund av vätebindning mellan dess ryggradamid och karbonylgrupper. Detta är en högerhänt spole, som typiskt innehåller 4 till 40 aminosyrarester i polypeptidkedjan. Följande figur illustrerar strukturen hos alfa helix.

Vätebindningar bildar mellan en N-H-grupp med en aminosyra med en C = O-grupp av en annan aminosyra, som placeras i 4 rester tidigare. Dessa vätebindningar är väsentliga för att skapa alfa-spiralformen, och varje helhjulsdrift har 3,6 aminosyror.

Aminosyror vars R-grupper är för stora (dvs tryptofan, tyrosin) eller för liten (dvs glycin) destabiliserar a-helixer. Prolin destabiliserar också a-helixer på grund av sin oregelbundna geometri; dess R-grupp bindar tillbaka till kvävet i amidgruppen och orsakar steriskt hinder. Dessutom förhindrar bristen på ett väte på Prolines kväve att det deltar i vätebindning. Bortsett från detta beror stabiliteten hos alfa-helix på dipole-momentet för hela helixen, vilket orsakas på grund av individuella dipoler av C = O-grupper som är involverade i vätebindning. Stabila a-helixer slutar vanligtvis med en laddad aminosyra för att neutralisera dipolmomentet.

En hemoglobinmolekyl, som har fyra hembindande subenheter, var och en till stor del av a-helixer.

Vad är Beta-pläterat blad

Beta-pläterade lakan är en annan typ av protein sekundär struktur. Betablad består av betongsträngar som är anslutna i sidled med åtminstone två eller tre ryggradsvätebindningar, som bildar ett i huvudsak tvinnat pläterat ark. I allmänhet innehåller en beta-sträng 3 till 10 aminosyrarester, och dessa strängar är anordnade intill andra beta-strängar medan de bildar ett omfattande vätebindningsnätverk. Här skapar N-H-grupper i ryggraden i en sträng vätebindningar med C = O-grupperna i ryggraden i de intilliggande strängarna. Två ändar av peptidkedjan kan tilldelas N-terminalen och C-terminalen för att illustrera riktningen. N-terminalen indikerar en ände av peptidkedjan, där fri amingrupp är tillgänglig. På samma sätt representerar C-terminalen den andra terminalen av peptidkedjan, där fri karboxylgrupp är tillgänglig.

Intilliggande p-strängar kan bilda vätebindningar i antiparallella, parallella eller blandade arrangemang. I det anti-parallella arrangemanget ligger N-änden av ett stativ intill C-terminalen på nästa stativ. I ett parallellt arrangemang är N-änden av intilliggande strängar orienterade i samma riktning. Följande figur illustrerar strukturen och vätebindningsmönstret av parallella och anti-parallella beta-strängar.

a) anti parallell
b) parallell

Skillnad mellan Alpha Helix och Beta Pläterad Sheet

Form

Alpha Helix:  Alpha Helix är en högerhänt spiralformad stavliknande struktur.

Beta-pläterad plåt: Betablad är en arkliknande struktur.

Bildning

Alpha Helix: Vätebindningar bildas inom polypeptidkedjan för att skapa en spiralformad struktur.

Beta-pläterad plåt: Betablad bildas genom att länka två eller flera beta-strängar med H-bindningar.

obligationer

Alpha Helix: Alfa-helix har n + 4 H-bindningsschema. d.v.s. vätebindningar bildar mellan N-H-gruppen av en aminosyrar med C = O-grupp av en annan aminosyra, vilken placeras i 4 rester tidigare.

Beta-pläterad plåt: Vätebindningar bildas mellan de närliggande N-H- och C = O-grupperna av intilliggande peptidkedjor.

-R-gruppen

Alpha Helix: -R-grupperna av aminosyrorna är orienterade utanför helixen.

Beta-pläterad plåt: -R-grupper riktas både inuti och utanför arket. 

siffra

Alpha Helix: Detta kan vara en enda kedja.

Beta-pläterad plåt: Detta kan inte existera som en enda beta-sträng; Det finns måste vara två eller flera.

Typ

Alpha Helix: Detta har bara en typ.

Beta-pläterad plåt: Detta kan vara parallellt, parallellt eller blandat.

kvaliteter

Alpha Helix: 100^o rotation, 3,6 rester per tur och 1,5 A^o stiga från ett alfa-kol till det andra 

Beta-pläterad plåt: 3,5 A^o stiga mellan rester

Aminosyra

Alpha Helix: Alfa-helix föredrar aminosyrasidokedjorna, som kan täcka och skydda ryggraden H-bindningar i helixens kärna.
Beta-pläterad plåt: Den förlängda strukturen lämnar maximalt utrymme fri för aminosyrasidokedjorna. Därför föredrar aminosyror med stora skrymmande sidokedjor betongarkstruktur.

Preferens 

Alpha Helix: Alfa-helix föredrar Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg-aminosyror. 

Beta-pläterad plåt: Betablad föredrar Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Image Courtesy:

"Alpha Helix Protein Structure" [Public Domain] via Commons Wikimedia

"Hempglobin molekyl" Av Zephyris på engelska Wikipedia (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia 

"Parellell och Antiparellell" av Fvasconcellos - Egent arbete. Upprättad av uppladdare på begäran av Opabinia regalis., (Public Domain) via Commons Wikimedia