Skillnad mellan alfa och beta amylas

Huvudskillnad - Alpha vs Beta Amylase

Virkningen av amylasenzym kan hydrolysera stärkelse till sockerenheter. Amylas är naturligt närvarande i saliv och bukspottskörtel hos människor och några andra däggdjur, där den initierar den biokemiska processen av mat-bolus-digestion. Under matsmältning ger stärkelsemjölk (ris, bröd, yams och potatis) en något söt smak eftersom salivamylas nedbryter en del av stärkelsen till socker. Amylas upptäcktes först och isolerades av Anselme Payen 1833. Amylasenzymer benämns specifikt av olika grekiska bokstäver inklusive Alpha (a) -Amylas, beta (P) -Amylas och gamma (y) -Amylas. Alla dessa enzymer är glykosidhydrolaser och verkar på a-1,4-glykosidbindningar. Alfa (a) -Amylas anses vara ett stort matsmältningsenzym, medan beta (β) -amylas anses vara ett huvudenzym som är involverat i frösprigning och fruktmognad. Men jämfört med beta (β) -Amylas och gamma (y) -Amylas är a-amylaser (EC 3.2.1.1) kalciummetallensymer, och de kan inte fungera i frånvaro av kalcium. Det här är huvudskillnad mellan alfa och beta amylas. Både alfa- och beta-amylaser användes emellertid kommersiellt i fermentationsprocesser, såsom bryggning av öl och vätska framställda från sockerarter som härrör från stärkelse. I den här artikeln ska vi vidareutveckla vad som är skillnaderna mellan Alpha och Beta Amylase.

Den här artikeln omfattar,

1. Vad är Alpha Amylase? - Definition, Funktioner, Egenskaper och Egenskaper 

2. Vad är Beta Amylase? - Definition, Funktioner, Egenskaper och Egenskaper 

3. Vad är skillnaden mellan alfa och beta amylas? - Jämförelse av fysiska och funktionella egenskaper

Vad är Alpha Amylase

Alfa-amylas anses vara ett stort matsmältningsenzym i däggdjursmältningsvägarna. De humana saliv- och bukspottkörtelamylaserna är a-amylaser och växter, svampar (ascomycetes och basidiomycetes) och bakterier (Bacill) kan också producera a-amylaser.

Det optimala pH-värdet för alfa-amylas är 6,7-7,0. Kalcium är avgörande för funktionen av a-amylaser; Därför är det känt som ett kalciummetallonzym. Alfa-amylas kan bryta ner långkedjiga kolhydrater, såsom stärkelseamylos i maltotrios och maltos eller amylopektin, i maltos, glukos och gränsdextrin.

Banddiagram över human salivaryfa-amylas

Vad är Beta Amylas

Betamylas produceras huvudsakligen av bakterier, svampar och växter och det katalyserar den enzymatiska nedbrytningen av den andra a-1,4 glykosidbindningen av icke-reducerande sockerarter, varigenom klyvning av maltos åt gången. p-amylas bryter stärkelse till maltos, vilket orsakar den söta smaken av mogen frukt. Det optimala pH-värdet för p-amylasens funktion är 4,0-5,0. Djur producerar inte p-amylas.  

Banddiagram av korn-beta-amylas

Skillnad mellan alfa och beta amylas

Alfa och Beta Amylas har signifikant olika fysiska och funktionella egenskaper. Dessa kan kategoriseras i följande undergrupper,

Alternativa namn

Alfa-amylas: 1,4-a-D-glukan glukanhydrolas och glykogenas är alternativa namn för a-amylas.

Beta-amylas:1,4-a-D-glukan-maltohydrolas-, glykogenas- och sackarogenamylas är alternativa namn för p-amylas.

EG-nummer

Alfa-amylas: EG 3.2.1.1

Beta-amylas: EG 3.2.1.2

Produktion

Alfa-amylas: Mammaliska matsmältningssystemet kan syntetisera a-amylas; Således är humana saliv- och pankreatiska amylaser a-amylaser. Dessutom a-amylaser kan framställas av växter, svampar (ascomycetes och basidiomycetes) och bakterier (Bacillus).

Beta-amylas: p-amylas produceras av bakterier, svampar och växter. Vävnader eller celler av djur kan inte producera β-amylas, även om det kan existera i mikroorganismer som finns närvarande i matsmältningsorganet.

Kalcens roll

Alfa-amylas: Kalcium är väsentligt för a-amylasernas funktion och är därför känt som ett kalciummetall-enzym.

Beta-amylas: Kalcium är inte nödvändigt för funktionen av p-amylaser.

Optimalt pH

Alfa-amylas: Det optimala pH-värdet för p-amylas är 6,7-7,0

Beta-amylas: Det optimala pH-värdet för p-amylas är 4,0-5,0

Huvudfunktion

Alfa-amylas: a-amylas är huvudsakligen inblandat i matsmältningsprocessen.

Beta-amylas: p-amylas är huvudsakligen inblandad i fruktmognad och frösprutningsprocessen.

Verkställande webbplats

Alfa-amylas: a-amylas kan verka någonstans på substratet.

Beta-amylas: p-amylas kan agera från den icke-reducerande änden och katalyserar hydrolysen av den andra a-1,4 glykosidbindningen

Viktiga resultat av de enzymatiska reaktionerna

Alfa amylas: Långkedjiga kolhydrater (amylos och amylopektinsträngar) kan brytas ner med a-amylas och ge maltotrios och maltos från amylos eller maltos, glukos och begränsa dextrin från amylopektin

Beta-amylas: Under fruktodlingsprocessen bryts stärkelse ned av p-amylas i maltos, vilket medför i den söta smaken av mogen frukt.

Reaktionshastighet

Alfa-amylas: a-amylas har en tendens att vara snabbare-verkande än p-amylas.

Beta-amylas: p-amylas har en tendens att vara långsammare än a-amylas.

Fysiska och kemiska egenskaper

Alfa amylas: a-amylas är okänsligt för höga temperaturer och tungmetalljoner och inaktiveras vid ett lågt pH.

Beta-amylas: p-amylas är känsligt för höga temperaturer och tungmetalljoner och är stabilt vid ett lågt pH.

Sammanfattningsvis är amylas ett enzym som kan hydrolysera stärkelse till mindre molekyler. Men a-amylas kräver Ca²⁺ för aktivitet och ger glukos, maltotrios och maltos som slutprodukter. I motsats härtill kräver inte β-amylas Ca²⁺ och hydrolyserar lösligt stärkelse eller amylos, vilket ger endast maltos som en slutprodukt.

referenser

Frydenberg, O och G. Nielsen. 1965. Amylasisozymer i spirande kornfrön. Hereditas 54: 123-129.

Onckelen, H.A. och R. Verbeek. 1969. Bildning av a-amylasisozymer under spiring av korn. Planta 88: 255-260.

Rejzek, M .; Stevenson, C.E .; Southard, A. M .; Stanley, D .; Denyer, K .; Smith, A. M .; Naldrett, M. J .; Lawson, D. M .; Field, R. A. (2011). "Kemisk genetik och metabolism av kornstärkelse: Strukturell grund för icke-kovalent och kovalent inhibering av korn β-amylas". Molecular BioSystems. 7 (3): 718-730.

Image Courtesy:

"Salivary alpha-amylase 1SMD" - Från PDB-post 1SMD - Egent arbete (Public Domain) via Commons Wikimedia

"2xfr b amylas" Av A2-33 - Egent arbete (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia