Lysin och L-lysin är båda typerna av aminosyror, som delar samma fysiska egenskaper men det finns viss skillnad mellan dem. De nyckelskillnaden mellan lysin och L-lysin är förmågan att rotera planpolariserat ljus. Lysin är en biologiskt aktiv naturligt förekommande väsentlig a-aminosyra. Det kan förekomma i två isomera former på grund av möjligheten att bilda två olika enantiomerer runt den chirala kolatomen. Dessa är kända som L- och D-former, analoga med vänsterhänta och högerhända konfigurationer. Dessa L- och D-former sägs vara optiskt aktiva och rotera planpolariserat ljus i en annan mening; medurs eller moturs. Om ljuset roterar lysin moturs, så uppvisar ljuset levorotation, och det är känt som L-lysin. Det bör dock noggrant noteras att D- och L-märkning av isomererna inte är samma som d- och l-märkning.
Lysin är en essentiell aminosyra vilket är inte syntetiseras i vår kropp och måste levereras av den vanliga kosten. Därför är lysin en essentiell aminosyra för människor. Det är en biologiskt viktig organisk förening som består av amin (-NH2) och karboxylsyra (-COOH) funktionella grupper med kemisk formel NH2-(CH2)4-CH (NH2) -COOH. Nyckelelementen i lysin är kol, väte, syre och kväve. I biokemi är aminosyror med både aminen och karboxylsyragrupperna bundna till den första (alfa) kolatomen kända som a-aminosyror. Således anses lysin också som a-aminosyror. Strukturen av lysin ges i figur 1.
Figur 1: Molekylstruktur av lysin (* kolatom är en kiral eller asymmetrisk kolatom och representerar också alfa-kolatomen)
Lysin är grundläggande i naturen eftersom den innehåller två grundläggande aminogrupper och en sur karboxylsyragrupp. Därför bildar den också omfattande vätebindning på grund av närvaron av två aminogrupper. Bra källor till lysin är proteinrika djurkällor såsom ägg, rött kött, lamm, fläsk och fjäderfä, ost och viss fisk (såsom torsk och sardiner). Lysin är också rik på växtproteiner som soja, bönor och ärter. Det är emellertid en begränsande aminosyra i de flesta spannmålsprodukter men är riklig i de flesta pulser och baljväxter.
Lysin har fyra olika grupper runt 2nd kol, och det är det asymmetrisk struktur. Lysin är också en optiskt aktiv aminosyra på grund av närvaron av denna asymmetriska eller kirala kolatom. Således kan lysin skapa stereoisomerer som är isomera molekyler med samma molekylformel, men skiljer sig åt de tredimensionella orienteringarna hos sina atomer i rymden. Enantiomerer är två stereoisomerer som är relaterade till varandra genom en reflektion eller de är spegelbilder av varandra som inte är överlägsen. Lysin är tillgänglig i två enantiomera former kända som L- och D- och enantiomererna av lysin ges i figur 2.
Figur 2: Enantiomerer av lysinaminosyra. Grupperna COOH, H, R och NH2 är anordnade runt C-atomen medurs, enantiomeren kallas L-form och D-form på annat sätt. L- och D-endast hänvisar till rumsarrangemang runt kolatomen och hänvisar inte till optisk aktivitet. Medan L- och D-formerna för en chiral molekyl roterar planet för polariserat ljus i olika riktningar, roterar vissa L-former (eller D-former) ljus till vänster (levo eller l-form) och några till höger (dextro eller d-form). l- och d-former kallas optiska isomerer.
L-lysin och D-lysin är enantiomerer av varandra har samma fysikaliska egenskaper, förutom den riktning i vilken de roterar polariserat ljus. De har inte överlägsen spegelbildsförhållande. Nomenklaturen för D och L är dock inte vanlig i aminosyror inklusive lysin. De roterar det planpolariserade ljuset i samma storlek men i olika riktningar. D och L-isomeren av lysin som roterar det polariserade polariserade ljuset iurs medurs kallas dextrorotatoriska eller d-lysin och den som roterar det polariserade ljuset i motursriktningen kallas som laevorotatorisk eller L-lysin (Figur 2).
L-lysin är mest tillgänglig stabil form av lysin. D-Lysin är en syntetisk form av lysin och kan syntetiseras från l-lysin genom racemisering. Det används vid bearbetningen av poly-d-lysin, som används som ett beläggningsmaterial för att förbättra cellfästet. L-lysin spelar en betydande roll i människokroppen, vid kalciumabsorption, utveckling av muskelproteiner och syntes av hormoner, enzymer och antikroppar. Industriellt produceras L-lysin genom en mikrobiell jäsningsprocess med användning av Corynebacterium glutamicum.
Lysin och L-lysin har samma fysikaliska egenskaper, förutom den riktning i vilken de roterar polariserat ljus. Som ett resultat kan L-lysin ha väsentligen olika biologiska effekter och funktionella egenskaper. Men mycket begränsad forskning har gjorts för att skilja dessa biologiska effekter och funktionella egenskaper. Några av dessa skillnader kan inkludera,
Smak
L-lysin: L-former av aminosyror tenderar att vara smaklösa.
D-lysin: D-former av aminosyror tenderar att smaka söta.
Därför kan l-lysin vara mindre / ingen sötare än lysin.
Överflöd
L-lysin: L-formerna av aminosyra inklusive l-lysin är den mest omfattande formen i naturen. Som ett exempel är nio av de nitton L-aminosyror som vanligen finns i proteiner dextroroterande och resten är levorotatoriska.
D-lysin: D-formerna av aminosyror som observerades experimentellt visade sig vara mycket sällsynta.
Referenser: Solomons, T.W. Graham och Graig B. Fryhle (2004). Organisk kemi (8th ed). Hoboken: John Wiley & Sons, Inc. Everhardus, A. (1984). Stereokemi, en grund för sofistikerad nonsens i farmakokinetik och klinisk farmakologi, European Journal of Clinical Pharmacology, 26, 663-668. Image Courtesy: ”L-lysin-monocation-från-hydroklorid-dihydrat-xtal-3D-bollar” av Ben Mills - eget arbete via Wikimedia Commons