Skillnad mellan lås och nyckel och inducerad passform

Lås vs nyckel vs inducerad passform

Enzymer är kända som biologiska katalysatorer, som används i nästan varje cellulär reaktion, i organismer. De kan öka hastigheten på en biokemisk reaktion, utan att enzymet förändras själv genom reaktionen. På grund av dess återanvändning kan även en liten koncentration av ett enzym vara mycket effektivt. Alla enzymer är proteiner och globulära i form. Liksom alla andra katalysatorer ändrar dessa biologiska katalysatorer emellertid inte den slutliga mängden produkter, och de kan inte leda till reaktioner. I motsats till den andra normala katalysatorn katalyserar enzymer endast en typ av reversibel reaktion, så kallad reaktionsspecifik. Eftersom enzymerna är proteiner De kan arbeta inom ett visst temperatur-, tryck- och pH-område. De flesta enzymer katalyserar reaktioner genom att göra en serie "enzym-substratkomplex". I dessa komplex binder substratet mest tätt till enzymer som överensstämmer med övergångstillståndet. Detta tillstånd har den lägsta energin; varför den är mer stabil än övergångstillståndet för en icke-katalyserad reaktion. Följaktligen reducerar ett enzym aktiveringsenergin av biologisk reaktion, som det katalyserar. Två huvudteorier används för att förklara hur enzym-substratkomplex bildas. De är lock-and-key teori och induced-fit teori.

Lås-och-nyckel-modell

Enzymer har mycket exakt form, vilket inkluderar en klyfta eller en ficka som heter aktiva platser. I denna teori passar substratet in i en aktiv plats som en nyckel i ett lås. I huvudsak jonbindningar och vätebindningar håller substratet i de aktiva ställena för att bilda enzym-substratkomplexet. När det är bildat, katalyserar enzymet reaktionen genom att hjälpa till att byta substrat, antingen splittra det eller fästa bitarna ihop. Denna teori beror på den exakta kontakten mellan de aktiva ställena och substratet. Därför kan denna teori inte vara helt korrekt, speciellt när slumpmässig rörelse av substratmolekyler är involverad.

Induced-Fit modell

I den här teorin ändras den aktiva platsen sin form för att omsluta en substratmolekyl. Enzymet, efter bindning med ett visst substrat, tar upp sin mest effektiva form. Därför påverkas formen av enzymet av substratet som formen av en handske som påverkas av handen som bär den. Därefter förvränger enzymmolekylen substratmolekylen, spänner bindningarna och gör substratet mindre stabilt och sänker därigenom reaktionsaktivitetsenergin. Eftersom aktiveringsenergin är låg sker reaktionen vid en stor hastighet som bildar produkterna. Efter att produkterna släppts återgår enzymets aktiveringsplats till dess ursprungliga form och binder nästa substratmolekyl.

Vad är skillnaden mellan Lock-and-Key och Induced-Fit?

• Induced-fit-teori är en modifierad version av lås-och-tangentteori.

• Till skillnad från Lock-and-Key-teorin beror inducerade-teori inte på den exakta kontakten mellan den aktiva platsen och substratet.

• I Induced-fit-teori påverkas enzymformen av substratet, medan substratformen i lås-och-nyckelteori påverkas av enzymet.

• I Lås-och-tangentteori har aktivitetsställena en exakt form, medan den aktiva platsen initialt inte har en exakt form i Induced-Fit-teorin, men senare bildas sidformen enligt substratet, vilket kommer att binda.